Вот некоторое уточнение предыдущего поста.
В фибриллярных белках две альяа-спирали могут быть скручены относительно друг друга, образуя левую суперспираль, период идентичности которой составляет около 14 нм. Такие спирали найдены в альяа-кератине, тропомиозине. Это придает им определенные функциональные свойства: проность, эластичность, способность к сокращению.
Белки, обладающие четвертичной структурой, как правило, содержат етное число субъединиц и представлены димерами, тетрамерами, гексамерами, октамерами и т.д. Субъединицы могут быть как одинаковые полипептиды, так и разные.
Часто белки объединяются в крупные структуры, когда они выполняют одну функцию. Здесь можно выделить ферментные комплексы.
Например, к адсорбционным комплексам можно отнести полиферменитный комплеккс окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты. Он включает в себя 8 тримеров дигидролипоилтрансацетилазы, 12 молекул дигидро липоилдегидрогеназы и 24 молекулы пируватдекарбоксилазы.
Отдельный вид полиферментных комплексов - протеасомы. Протеасомы занимаются расщеплением отработавших белков и полипептидов, а также структурные компонентов клетки, участвуют в апоптозе (программируемой клеточной смерти). Протеасомы имеют молекулярную массу до 2000 rLf/ Протеасома содержит по крайней мере 28 протомеров (отдельных белковых глобул), собранных в стопку из 4 колец по 7 протомеров в каждом кольце. Внутри стопки располагается полость, где и происходит деструкция белков.
Приглашаю к тесному общению на www.abk-78.lact.ru